Naturaleza y secreción de la exoglucanasa de Cándida Albicans y análisis de la función del propéptido en su homóloga de S. Cerevisiae

  1. LUNAS ARIAS, JUAN PEDRO
Dirigida por:
  1. Germán Larriba Calle Director/a

Universidad de defensa: Universidad de Extremadura

Año de defensa: 1994

Tribunal:
  1. Mariano Gallo Fernández Presidente/a
  2. Rosario Cueva Noval Secretario/a
  3. M. Paz Suarez Rendueles Vocal
  4. Fernando Laborda Rodriguez Vocal
  5. Ángel Domínguez Olavarri Vocal

Tipo: Tesis

Teseo: 41500 DIALNET

Resumen

LAS EXOGLUCANASAS DE LAS CEPAS 1001 Y 3153 DE C.ALBICANS SE PURIFICARON A HOMOGENEIDAD EN UNA ETAPA, MEDIANTE CROMATOGRAFIA EN SEPHACRYL S.200. ESTOS ENZIMAS SON SIMILARES A LA EXOGLUCANASA DE S.CEREVISIAE, EN BASE A COMPOSICION DE AMINOACIDOS, SECUENCIA AMINOTERMINAL E INMUNORREACTIVIDAD CRUZADA Y PUEDEN SER UTILIZADOS COMO RELOJES MOLECULARES PARA ESTABLECER RELACIONES FILOGENETICAS EN LEVADURAS. SE HA CLONADO UN GEN QUE EXPRESA UNA ACTIVIDAD HOMOLOGA A KEX 2 Y QUE ESTA IMPLICADO EN EL PROCESAMIENTO DE ESTA GLUCANASA. ESTUDIOS DE MUTAGENESIS DIRIGIDA EN LOS SITIOS DE PROCESAMIENTO POR KEX 2 Y OTRA PROTEASA QUE CORTA TRAS UN PAR DE RESIDUOS GLU DEL PROPEPTIDO DE LA EXOGLUCANASA DE S.CEREVISIAE PERMITIERON SECUENCIAR EL PROPEPTIDO ENTERO, DETERMINAR EL SITIO DE PROCESAMIENTO DEL PEPTIDO SEÑAL ASI COMO DOS SITIOS DE CORTE PARA LA DIPEPTIDIL AMINOPEPTIDASA A.