La B(1,3)glucán sintasa Bgs1 es esencial en el control de la polaridad celular y la citocinesis de Schizosaccharomyces pombe

  1. Ramos Vecino, Mariona
Supervised by:
  1. Juan Carlos García Cortés Director
  2. Juan Carlos Ribas Elcorobarrutia Director

Defence university: Universidad de Salamanca

Fecha de defensa: 10 September 2014

Committee:
  1. María del Pilar Pérez González Chair
  2. Yolanda Sánchez Martín Secretary
  3. Carlos Rodríguez Vázquez de Aldana Committee member
  4. Francisco Javier Arroyo Nombela Committee member
  5. Rafael Daga Committee member
Department:
  1. MICROBIOLOGÍA Y GENÉTICA

Type: Thesis

Abstract

[ES]El complejo enzimático de la beta(1,3)glucán sintasa de la levadura de fisión Schizosaccharomyces pombe está compuesta por una subunidad catalítica codificada por los genes de la familia Bgs. Bgs1 es esencial y es responsable de la síntesis del beta(1,3)glucano lineal que da lugar a la estructura del septo primario de división. En ausencia de Bgs1 las células presentan defectos en separación celular y en la selección del sitio de crecimiento polarizado. En este trabajo de tesis se pone de manifiesto el papel de Bgs1 en el establecimiento y mantenimiento de la polaridad a través del control sobre la localización de los parches de actina y sus proteínas asociadas, y en colaboración con los marcadores de polaridad Tea1 y Tea4. También se ha visto que la endocitosis y exocitosis Bgs1 y el resto de proteínas Bgs a los sitios correctos de crecimiento polarizado depende de los parches de actina. Existe una exocitosis independiente de F-actina dirigida hacia dominios lipídicos ricos en esteroles de la membrana plasmática que depende del exocisto y de la síntesis de proteínas. Además, se demuestra la existencia de dos estructuras de septo claramente diferenciadas, un rudimento de septo con una localización inestable de Bgs1 e incapaz de progresar en ausencia de F-actina y un septo estable capaz de avanzar y completarse en ausencia de F-actina. El avance de los septos estables en ausencia de F-actina depende de la función de la GTPasa de la familia Rho Cdc42 y de su proteína reguladora Gef1, este proceso se produce por dos mecanismos dando lugar a una estructura de septo menos aberrante en la que Bgs1 se localiza correctamente como anillo o a una estructura más aberrante en la que Bgs1 aparece extendida de manera difusa por toda la membrana.