El reciclado endocítico en el control de la Actividad Quitín Sintasa III en Saccharomyces cerevisiae

Resumen

La principal Actividad Quitín Sintasa de levaduras, Chs3, se ha convertido en un paradigma en el estudio del tráfico intracelular de proteínas transmembrana, debido a su tráfico finamente regulado. Éste incluye un mecanismo eficiente que mantiene un extenso reservorio de Chs3 en TGN / endosomas tempranos, permitiendo además el transporte controlado temporalmente de la proteína a la membrana plasmática. Aquí demostramos que este reservorio intracelular de Chs3 no se mantiene sólo gracias a un eficiente reciclado por el complejo AP-1, si no también por un reciclado mediado por el complejo retrómero, con el que Chs3 interacciona a través de una región definida de su extremo citosólico N-terminal. Además, la ubiquitinación N-terminal de Chs3 en la membrana plasmática por Rsp5 / Art4 distingue la proteína y regula su reciclado mediado por retrómero, permitiendo que Chs3 sea reconocida por el complejo ESCRT y degradada en la vacuola. Así, la acción combinada de dos mecanismos de reciclado endocítico, independientes pero redundantes, junto con el marcaje distintivo para la degradación vacuolar, determinan el destino del tráfico intracelular de la proteína Chs3, permitiendo a la levadura regular su morfogénesis dependiendo de las condiciones ambientales.