Búsqueda y estudio de nuevos efectores de la gtpasa cdc42p en schizosaccharomyces pombe

  1. RINCÓN PADILLA, SERGIO
Supervised by:
  1. María del Pilar Pérez González Director
  2. Pedro Miguel Coll Fresno Director

Defence university: Universidad de Salamanca

Fecha de defensa: 09 November 2007

Committee:
  1. María Molina Martín Chair
  2. Yolanda Sánchez Martín Secretary
  3. Rafael Daga Committee member
  4. José Cansado Vizoso Committee member
  5. Carlos Rodríguez Vázquez de Aldana Committee member
Department:
  1. MICROBIOLOGÍA Y GENÉTICA

Type: Thesis

Teseo: 209785 DIALNET

Abstract

GTPasa Cdc42 se requiere para la polarización en las células eucariotas, pero su regulación espacial es poco conocida. En Schizosaccharomyces pombe, Cdc42p es activado por Scd1p y Gef1p, dos factores de intercambio de nucleótidos de guanina. detección de dos híbridos identificados Hob3p como socio Gef1p vinculante. Hob3p es una proteína BAR dominio-que contiene ortólogo de Bin3 humanos. Hob3p también interactúa directamente con Cdc42p independientemente de Gef1p. Hob3p, Cdc42p Gef1p y formar un complejo, y facilita la interacción Hob3p Gef1p-Cdc42p y la activación. Hob3p forma un anillo de división de la zona, similar a la de Gef1p. Esta localización requiere de polimerización de la actina y Cdc15p pero es independiente de la red de iniciación tabicación. Hob3p es necesario para la concentración de Cdc42p a la zona de división. La contracción anillo de actomiosina es más lento en hob3¿ que en las células de tipo salvaje, y esto contribuye a su defecto citocinesis. Además, este informe se extiende evidencia previa de que Bin3 humanos suprime el fenotipo de las células la citocinesis hob3¿, demostrando que Bin3 parte puede recuperar el nivel de GTP-Cdc42p y su localización. Estos resultados sugieren que Hob3p se requiere para reclutar y activar Cdc42p en el lugar de la división celular y que esta función podría ser conservadas en otros eucariotas.