"Fosforilación de las proteinas ribosomales YP1[alfa] y YP2[alfa] de ""Saccharomyces cerevisiae"" análisis estructural y funcional"

  1. Zambrano Muñoz, Reina
Dirigida por:
  1. Juan Pedro García Ballesta Director/a

Universidad de defensa: Universidad Autónoma de Madrid

Fecha de defensa: 05 de octubre de 1995

Tribunal:
  1. Ricardo Amils Pibernat Presidente/a
  2. Antonio Jimenez Martinez Secretario/a
  3. Antonio Coloma Jerez Vocal
  4. Jorge Martín Pérez Vocal
  5. Francisco Justo del Rey Iglesias Vocal

Tipo: Tesis

Teseo: 56175 DIALNET lock_openBiblos-e Archivo editor

Resumen

SE REALIZO LA CARACTERIZACION ESTRUCTURAL Y FUNCIONAL DE LOS SITIOS DE FOSFORILACION DE LAS PROTEINAS RIBOSOMALES YP2A Y YP1A DE SACCHAROMYCES CEREVISIAE. MEDIANTE PURIFICACION Y SECUENCIACION DEL EXTREMO AMINO TERMINAL DE LOS PEPTIDOS OBTENIDOS POR DIGESTION CON LAS PROTEASAS TRIPSINA Y PROTEASA V8 SE DETERMINO QUE LA FOSFORILACION IN VIVO DE AMBAS PROTEINAS SE REALIZA SOBRE LA SERINA 96. ADICIONALMENTE LA FOSFORILACION IN VITRO DE LA QUINASA PK60 DE LEVADURA SOBRE YP2A TAMBIEN CORRESPONDE A LA SERINA 96. LA MUTAGENESIS DIRIGIDA DE LA SERINA 96 EN ESTAS DOS PROTEINAS PERMITIO COMPROBAR LA PARTICIPACION DE ESTE AMINOACIDO EN LA FOSFORILACION IN VIVO DE YP2A Y YP1A, DETECTANDOSE LAS PROTEINAS MUTADAS DESFOSFORILADAS SOBRE EL RIBOSOMA, SIN AFECTAR LA ACTIVIDAD BIOLOGICA DE ESTAS DOS PROTEINAS. LAS SUSTITUCIONES DE LAS SERINAS, 28, 71 Y 79 EN YP2A Y DE LA SERINA 62 EN YP1A NO AFECTO LA FOSFORILACION DE ESTAS DOS PROTEINAS NI SU INTERACCION FUNCIONAL CON EL RIBOSOMA.