Propiedades estructurales de las colinesterasas de corazon, eritrocito e higado de ratones normales y distroficos lama2dy

Abstract

Las colinesterasas (ChEs) son enzimas que hidrolizan ésteres de colina. Existen dos tiposde ChEs: acetilcolinesterasa (AChE 3.1.1.7. E.C.) y butirilcolinesterasa (BuChE 3.1.1.8.E.C.). En los músculos estriado y cardíaco, la membrana del sarcolema matiene su integridad debido a una red protectora constituida por dímeros de distrofina, glicoproteínas asociadas y proteínas de la lámina basal. La deficiencia de alguna de esas proteínas produce alteraciones funcionales del receptor nicotínico y de la actividad de la AChE. Los ratones de la estirpe Lama2dy homocigóticos, no expresan la cadena alfa-2 (merosina) de la laminina, sintetizan niveles normales de distrofina, y presentan fenotipo distrófico. La patología queda reflejada por la fibrosis y necrosis de las fibras musculares, unas características histopatológicas semejantes a las de los pacientes con distrofias musculares. El objetivo principal de este estudio fue conocer si la condición distrófica afecta a la síntesis o estructura de las colinesterasas de varios tejidos de ratón. Se eligieron corazón, eritrocito e hígado, ya que aunque el corazón e hígado expresan laminina. Además, se han observado cardiopatías graves en enfermos distróficos, atribuibles a la deficiencia de laminina, lo que lo ocasiona la desorganización del eje distrofina-laminina-lámina basal. En eritrocito de pacientes distróficos cambia la actividad AChE. En hígado de animales distróficos se aprencian cambios ultraestructurales y modificaciones en la funcionalidad de determinadas proteínas. En corazón de ratón, la actividad BuChE fue 2,5 veces mayor que la AChE. La actividad AChE se debe a componentes moleculares asimétricos y globulares ligeros, antifílicos e hidrofílicos. A la actividad BuChE contribuyeron principalmente dímeros y monómeros anfifílicos. La unión a soportes hidrofóbicos demostró las propiedades anfifílicas de ambas enzimas. Las formas ligeras de ACh