Carbamil fosfato sintetasa de Escherichia Coli purificación, caracterización de su actividad ATPásica y de otros mecanismos de la reacción

Laburpena

Se ha purificado la carbamil fosfato sintetasa de e. Coli unas 500 veces a una actividad especifica de 255 u/mg de proteina. Se ha caracterizado la actividad atpasica de la preparacion purificada como correspondiente a la actividad parcial de hidrolisis de atp dependiente de co sub 3 h de la carbamil fosfato sintetasa. Se ha estudiado el papel de la interaccion entre las subunidades de la enzima en el proceso catalitico. Se han realizado experimentos que apuntan hacia que en la enzima existen dos sitios para la union del sustrato atp; Bien mediante la proteolisis limitada con tripsina o bien por el efecto inhibidor del dinucleosido adenosina pentafosfato adenosina (ap sub 5 a).