Carbamil fosfato sintetasa de Escherichia Coli purificación, caracterización de su actividad ATPásica y de otros mecanismos de la reacción

  1. Pascual Salcedo, Dora
Dirixida por:
  1. Pilar Llorente Rodríguez Director

Universidade de defensa: Universidad Autónoma de Madrid

Fecha de defensa: 11 de xaneiro de 1980

Tribunal:
  1. José María Medina Jiménez Presidente
  2. Emilio Herrera Castillón Secretario/a
  3. Alberto Sols Vogal
  4. Alonso Jose Ignacio Fernandez Vogal
  5. Claudio Fernández Heredia Vogal

Tipo: Tese

Teseo: 3215 DIALNET

Resumo

Se ha purificado la carbamil fosfato sintetasa de e. Coli unas 500 veces a una actividad especifica de 255 u/mg de proteina. Se ha caracterizado la actividad atpasica de la preparacion purificada como correspondiente a la actividad parcial de hidrolisis de atp dependiente de co sub 3 h de la carbamil fosfato sintetasa. Se ha estudiado el papel de la interaccion entre las subunidades de la enzima en el proceso catalitico. Se han realizado experimentos que apuntan hacia que en la enzima existen dos sitios para la union del sustrato atp; Bien mediante la proteolisis limitada con tripsina o bien por el efecto inhibidor del dinucleosido adenosina pentafosfato adenosina (ap sub 5 a).